ИСТИНА

РНК-связывающий структурный домен S1, принадлежащий к суперсемейству олигосахарид/олигонуклеотид-связывающих доменов, широко распространён и консервативен для прокариот, архей и эукариот. Несмотря на известную склонность к агрегации рибосомных белков S1, способность к фибриллообразованию у амилоидогенных участков белков S1 мало изучена. В данной работе мы объединили биоинформатические и экспериментальные подходы для изучения особенностей амилоидогенных областей в этом семействе белков. Биоинформатические инструменты были использованы нами для оценки склонности к образованию фибрилл на примере 1331 последовательности рибосомного белка S1 и для идентификации таких областей в различных структурных доменах. Мы показали, что доля амилоидогенных участков для полноразмерных белков снижается с увеличением размера белков. Внутри отдельных доменов амилоидогенные области чаще предсказываются на N- и C-концевых участках. Для выбранных нами и синтезированных 11 амилоидогенных пептидов из рибосомных белков S1 Escherichia coli и Thermus thermophilus мы показали их способность формировать фибриллы методом электронной микроскопии. Ключевые слова: белковый домен S1, амилоидогенные участки, рибосомный белок S1, фибриллы, FoldAmyloid.