ИСТИНА

Фотоизомеризация протонированного основания Шиффа ретиналя – первичный процесс, приводящий к передаче зрительного сигнала. В белках фотохимическая реакция характеризуется большим квантовым выходом и проходит за сверхкороткие времена порядка 200 фс. Одна и та же хромофорная группа, входящая в состав различных фоторецепторных белков, способна поглощать различные диапазоны всего видимого спектра, что составляет основу цветного зрения. Вопрос о роли белкового окружения в молекулярном механизме зрения до сих пор остается открытым, что связано, в первую очередь, с малой изученностью фотофизических и фотохимических свойств самой хромофорной группы. В данной работе с помощью инвариантной многоконфигурационной квазивырожденной теории возмущений впервые исследован фотоотклик и времена жизни низшего электронно-возбужденного состояния изолированных хромофорных групп ретиналь-содержащих белков и их модификаций. Проведен анализ топографии поверхности потенциальной энергии возбужденного состояния вдоль возможных координат реакции и вблизи конических пересечений с основным состоянием. Установлено, что динамика релаксации первого электронно-возбужденного состояния в белках зрительной рецепции характеризуется такими же временами, как и фотоотклик изолированного 11-цис хромофора. Бактериальные родопсины, напротив, значительно уменьшают величину барьера в первом возбужденном состоянии полностью транс хромофора и, более того, меняют специфичность реакции изомеризации. Проведен анализ структуры и ширины вибронных полос в электронно-колебательных спектрах протонированного основания Шиффа ретиналя. Установлен доминирующий вклад негомогенного уширения, который связан с наличием заторможенного внутреннего вращения в основном электронном состоянии. Наличие движения большой амплитуды в основном электронном состоянии приводит к широкой полосе поглощения изолированной хромофорной группы во всем видимом диапазоне. Полученные результаты позволяют сделать вывод о механизме цветного зрения и о влиянии белкового окружения на специфичность и сверхбыстрые времена релаксации электронно-возбужденного состояния фоторецепторных белков. Показано, что управление фотохимическим превращением, подобно каталитическому действию белка, может быть осуществлено и вне белкового окружения за счет введения химических модификаций в структуру молекулы. Предложенная в данной работе модификация обладает однонаправленным вращением при фотоизомеризации. Это открывает путь для создания нового класса сверхбыстрых молекулярных моторов на основе модифицированных хромофорных групп ретиналь-содержащих белков, работа которых инициируется поглощением безопасного для живых тканей и организмов красного света.