ИСТИНА

Функционирование фоторецепторных белков позволяет контролировать клеточные процессы воздействием света. Фоторецепторы содержат в составе белковой макромолекулы фотоактивную группу – хромофор. Фотовозбуждение хромофора запускает фотохимические превращения, приводящие к переходу так называемой темной формы фоторецептора в сигнальную. Изучение молекулярных механизмов фоторецепторов - важная задача на стыке научных областей, для решения которой наряду с экспериментальными данными широко используются результаты квантово-химических расчетов. Примером значимости прикладных квантово-химических расчётов являются исследования фотоактивации бактериальных фоторецепторных белков BLUF. Эти флавин-связывающие фоторецепторы демонстрируют уникальную фотореакцию, в результате которой не происходит изменения химической структуры их хромофора. После установления пространственной структуры BLUF белков, на основании квантово-химических расчетов была предложена схема реакции фотоактивации, предполагающая образование и стабилизацию таутомерной имидной формы консервативного остатка глютамина. Экспериментальные доказательства протекания такой фотохимической реакции были получены в результате применения фемтосекундной спектроскопии стимулированного комбинационного рассеяния и из анализа изменений инфракрасных спектров BLUF белков, специфически меченных изотопами 13C и 15N [1]. Квантово-химические расчеты, проведенные в рамках методов теории функционала плотности и конфигурационного взаимодействия, продемонстрировали, что экспериментально полученная картина спектральных сдвигов воспроизводится только в расчетах моделей, рассматривающих образование имидной формы глютамина. Результаты расчетов позволяют связать различия в спектрах темной и сигнальной форм фоторецептора BLUF с подстройкой переноса электрона с белка на хромофор. [1] Hontani Y., Mehlhorn J., Domratcheva T., Beck S., Kloz M., Hegemann P., Mathes T., Kennis J.T.M. J. Am. Chem. Soc. 2023, 145, 2, 1040–1052.