ИСТИНА

Флуоресценция триптофанилов в составе белков широко используется в качестве природного индикатора их внутримолекулярной конформационной динамики, тесно связанной с функциональной активностью, в частности, при изменении температуры. Источником информации о характере внутримолекулярной динамики ближайшего окружения возбужденной молекулы триптофана (Trp) являются температурные зависимости положения спектров и длительности флуоресценции Trp. Кинетика затухания флуоресценции Trp и в растворе, и в составе полипептидов многокомпонентна. В зависимости от типа растворителя, pH, регистрируют 2-3 компоненты флуоресценции с временами от сотен пикосекунд до ~ 10 нс. Характер внутримолекулярной микроконформационной динамики водно-белковой среды, влияющей на функциональную активность, во многом определяется состоянием системы водородных связей макромолекулы. Определенная информация для понимания механизмов происходящих при этом процессов может быть получена, в том числе, путем сравнительного анализа температурных зависимостей параметров флуоресценции триптофана в растворе и в составе белка. Известно, что в окружении молекулы триптофана в водной среде образуется упорядоченная система водородных связей, имеющая вид цвиттерионного комплекса, которая оказывает существенное влияние на динамику возбуждений молекулы Trp. В работе было детально исследовано изменение спектральных и кинетических параметров, описывающих процессы затухания флуоресценции триптофана в водной среде при импульсном фотовозбуждении в зависимости от температуры в диапазоне -170°C ÷ +20°C.