|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИПМех РАН |
||
Исследование механизмов образования белок-белкового комплекса цитохрома с6 и цитохрома f зеленой водоросли (Chlamydomonas reinhardtii) и двух видов цианобактерий (Nostoc sp. и Phormidium laminosum)дипломная работа (Бакалавр)
- Научный руководитель: Федоров В.А.
- Автор: Букреев Александр Игоревич
- Тип: Бакалавр
- Организация, в которой проходила защита: МГУ имени М.В. Ломоносова
- Год защиты: 2021
- Аннотация: В ходе данной работы были установлены механизмы образования комплексов между цитохромом c6 и цитохромом f у Chlamydomonas reinhardtii, Nostoc sp. и Phormidium laminosum. При исследовании Chlamydomonas reinhardtii был обнаружен кластер, центральная структура которого в процессе молекулярного моделирования совершает поворот вокруг связи остатков Lys188 и Lys189 цитохрома f и Glu69, Glu70 и Glu71 цитохрома с6, а также после совершения поворота появляется дополнительные стабилизирующие связи между остатками Lys121 цитохрома f с Asp41 и Glu47 цитохрома с6 и Lys122 цитохрома f с Asp41 цитохрома с6, а также Asp68 цитохрома f с Lys57 цитохрома с6, что приводит к образованию продуктивного финального комплекса во всех трех полученных траекториях. Также был найден еще один кластер, имеющий ось вращения в области контакта петлей малой субъединицы цитохрома f с остатками Gly69-71 цитохрома c6, также способный образовывать продуктивные финальные комплексы с расстоянием между атомами железа ~18 нм в случае образования контактов между остатками Lys65 и Asp68 большого домена цитохрома f и Asp65 и Arg66 цитохрома с6. Такие результаты говорят о важности остатков Lys188 и Lys189 цитохрома f и Glu69, Glu70 и Glu71 цитохрома с6 в процессе комплексообразования этих белков. В результате моделирования белков Nostoc sp. у центральной структуры одного из кластеров был найден контакт между остатками Glu189 и Asp190 петли малого домена, а также остатком Asp64 большого домена цитохрома f и остатками Lys22, Lys32 и Lys86 цитохрома с6. Связь Asp64 - Lys22 служила осью для поворота цитохрома с6, при этом остальные упомянутые связи разрывались, а вместо них образовывались новые стабилизирующие контакты между остатками Asp100 цитохрома f и Lys8 цитохрома с6, а также между остатками Asp64 цитохрома f и Lys29 цитохрома с6. Все это приводило к образованию продуктивного финального комплекса с расстоянием между атомами металла около 17 нм. Молекулярное моделирование белков Phormidium laminosum не проводилось. Однако, у нескольких кластеров был обнаружен общий контакт между Lys7 цитохрома f и Asp199 цитохрома с6. Анализ симметрии центральных структур показал, что ось симметрии этих двух кластеров проходит через аминокислоту Lys7 цитохрома f, что позволяет выдвинуть гипотезу об участии данного контакта в образовании продуктивных комплексов. Эти данные ставят под сомнение изначальные предположения о преимущественном вкладе гидрофобных связей в комплексообразовании у Phormidium laminosum и могут послужить отправной точкой при их последующем молекулярном моделировании и анализе контактов.
- Добавил в систему: Федоров Владимир Андреевич