Аннотация:В последнее время ферменты все чаще находят свое применение в тонком органическом синтезе. Благодаря высокой специфичности и стереоспецифичности биокатализаторов удается проводить сложнейшие химические превращения в мягких условиях в водной среде. Одним из актуальных направлений биокатализа является кинетическое разделение рацематов с целью получения энантиомерно чистых продуктов, что представляет интерес для фармацевтической промышленности, поскольку использование энантиомерно чистых лекарственных средств позволяет повысить их терапевтический эффект и одновременно снизить токсичность и побочное действие.
Для кинетического разделения рацематов аминосоединений хорошо зарекомендовал себя фермент пенициллинацилаза, с помощью которого можно получать альфа- и бета-аминокислоты с высокой степенью оптической чистоты. Однако, для аминов и аминоспиртов эффективность катализатора значительно ниже. Белковая инженерия открывает широкие возможности для улучшения катализатора. Однако на сегодняшний день нет четкого соответствия структуры и функции ферментов, что не позволяет предсказывать свойства исходя из строения белка.
Поэтому целью данной работы явилось экспериментальное исследование мутантных форм пенициллинацилазы, с целью выявления мутаций, приводящих к увеличению энантиоселективности и улучшению кинетических характеристик в реакциях ацилирования аминоспиртов.