Аннотация:В работе было выполнено МД моделирование трёх изоформ тропомиозина (ТРМ) сердечной мышцы: αα, 𝜅𝜅 и α𝜅, при температуре 300К, 315К и 323К. Результаты МД расчётов показали, что при температуре 300К основные характеристики похожи для αα- и ακ- изоформ TPM. Повышение температуры до 315К также не вызывало существенной дестабилизации молекулы ТРМ, хотя и привело к некоторому снижению её изгибной жёсткости. Дальнейшее нагревание до 323К привело к катастрофической дестабилизации, что выразилось в существенном падении жёсткости (особенно для κκ-изоформы), появлению масштабных «изломов» остова молекулы и падению населённости водородных связей, стабилизирующих α-спирали ТРМ, в наименее стабильных участках молекулы в окрестности неканонических остатков 137 и 218 .
Этот результат представляется неожиданным, учитывая то, что различие между изоформами имеется лишь в области 40-80 остатков, которая остаётся стабильной и при высокой температуре. Это означает, что имеется дальнодействующее влияние аминокислотных замен, распространяющееся вдоль суперспирали ТРМ.