ИСТИНА

Выявлена способность гликопротеина - ангиотензин-превращающего фермента в условиях, моделирующих биомембраны, к образованию каталитически активного димера, происходящему с участием собственных олигосахаридных цепей фермента. Кроме того, ангиотензин-превращающий фермент в этих условиях не требует активации хлорид анионами и изменяет характер взаимодействия с катионами цинка. На основании данных по эффективности моно-, ди- и олигосахаридов, а также конъюгатов углеводов с полиакриламидом, как ингибиторов димеризации ангиотензин-превращающего фермента быка и человека сделан вывод о существовании углевод-распознающего (лектинового) центра в молекуле фермента, представляющего собой консервативную область на глобуле белка. Углевод-распознающий центр в составе ангиотензин-превращающего фермента преимущественно связывает углеводные последовательности, а не моносахариды, то есть, по-видимому, обладает протяженной структурой. Степень и характер гликозилирования ангиотензин-превращающего фермента изменяют его субстратную специфичность, как в случае двудоменного, так и в случае однодоменного фермента. Удаление «целых» олигосахаридных цепочек и удаление терминальных сиаловых кислот оказывают различные эффекты на каталитические свойства АПФ. Углеводная гетерогенность ангиотензин-превращающего фермента может быть одной из причин функциональной гетерогенности и тканеспецифичности АПФ в организме.