ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
|
ИПМех РАН |
||
1. Предложено использование протеолиза в качестве нового подхода для изучения структурной организации компонентов оболочки вириона вируса гриппа. Изучено действие ряда сериновых, цистеиновых и металлопротеиназ на вирион вируса гриппа и подобраны оптимальные условия протеолиза поверхностных гликобелков бромелаином. 2. Изучено последействие протеолиза на интактный вирион вируса гриппа. Выявлено нарушение целостности липидного бислоя вирусной мембраны при обработке вирионов бромелаином в отсутствие восстанавливающего реагента. 3. Обнаружено явление доступности мембран-ассоциированного матриксного белка М1 ограниченному протеолизу бромелаином в составе вирионов при удалении поверхностных гликобелков. Выяснено, что белок М1 подвергается гидролизу бромелаином из-за нарушения целостности липидной мембраны вириона. 4. Проведен анализ первичной структуры С-концевого фрагмента малой цепи гемагглютинина. Впервые идентифицированы сайты расщепления гемагглютинина на поверхности вирионов вирусов гриппа A, B и C протеолитическими ферментами разных классов. Обнаружено, что локализация сайтов гидролиза определяется главным образом стерической доступностью основания «шипа» для молекулы фермента. 5. Изучен характер пост-трансляционной модификации консервативных остатков цистеина С-концевого фрагмента легкой цепи гемагглютинина высшими жирными кислотами у вирусов гриппа А, В и С. Подтверждена гипотеза о локализации стеарата на остатке цистеина, расположенном на границе трансмембранного и цитоплазматического доменов, для всех эволюционных типов вируса гриппа.