ИСТИНА

Проект направлен на исследование фундаментальных механизмов и последствий взаимодействия компонентов крови с углеродными наночастицами, имеющими большой потенциал для биомедицинских приложений. В последние годы наличие этого взаимодействия было показано в экспериментах по инкубированию образцов крови человека и малых животных с наноалмазами, фуллеренами и нанотрубками. В экспериментах моделировалось внутривенное введение наночастиц в живой организм с диагностическими и терапевтическими целями. Было показано в частности, что в результате взаимодействия значительная часть белков плазмы крови адсорбируется на поверхности наночастиц, а сами наночастицы связываются с мембранами или проникают внутрь клеток, изменяя вязкоупругие свойства эритроцитов и, по всей видимости, кислород-транспортную функцию крови. Количественно и качественно эти изменения зависят от типа частиц, их размеров и свойств поверхности. Действие углеродных наночастиц на биологические структуры многообразно и в настоящее время интенсивно исследуется. Однако их взаимодействие с компонентами крови на молекулярном уровне изучено крайне недостаточно, а без такого исследования выводы о перспективности этих частиц для биомедицинских применений не могут быть корректными. Целью настоящего проекта является изучение изменений структуры белков при взаимодействии с наночастицами с помощью конфокальной КР микроспектроскопии. Проект предполагает проведение экспериментов с наноалмазами, фуллеренами, нанотрубками и алмазоподобными углеродными пленками

1. Алмазные наночастицы эффективно взаимодействуют с клеточными мембранами эритроцитов. 2. Молекулы основного белка крови, альбумина, связываются с поверхностью алмазных наночастиц так, что на одну наночастицу диаметром 100 нм приходится в среднем около 10000 молекул белка. Связывание альбумина с наночастицами подтверждено методами спектроскопии электронного поглощения, динамического светорассеяния, химического разделения комплекса на составные части с последующей лиофилизацией супернатанта. 3. В комплексе с наночастицами альбумин находится в "спрятанном" состоянии. Предполагается, что наночастицы создают оболочку вокруг молекул белка. 4. Структура альбумина в комплексе с алмазными наночастицами критически отличается от структуры нативного белка. Большинство дисульфидных связей альбумина оказывается разорванным, вторичная структура фермента нарушена. Предполагается, что взаимодействие с алмазными наночастицами приводит к потере функциональной активности сывороточного альбумина. 5. Указанные выше изменения молекул альбумина не проявляются при взаимодействии белка с тонкими алмазными плёнками.