ИСТИНА

Данный проект направлен на изучение роли белкового окружения в механизме фотоизомеризации хромофорных групп ретиналь-содержащих белков с помощью современных методов квантовой химии. В рамках проекта планируется установить структуру и спектральные характеристики первичных интермедиатов в фотоциклах новых бактериальных родопсинов. Будут определены факторы, влияющие на скорость изомеризации хромофора в различном белковом окружении, и установлена природа их долгоживущих нереакционноспособных состояний. В рамках проекта планируются совместные исследования с группами из ИБХФ и ИХФ РАН с использованием фемтосекундной спектроскопии с временным разрешением. Успешное выполнение проекта позволит существенно улучшить понимание фундаментальных механизмов функционирования светочувствительных белков, а также будет способствовать созданию модифицированных родопсинов с заданными фотофизическими и фотохимическими свойствами.

This project is aimed at studying the role played by the protein environment in photoisomerization of bacterial retinal-containing proteins. We will use state-of-the-art quantum chemistry methods to study the mechanism of the photoinduced reaction inside various protein environments. These results will be compared to those obtained by us in the gas phase at the same high level of theory [Nature Communications 2019, 10, 1210]. This will allow us to pinpoint very specific retinal – protein interactions that change both the timescale and specificity of the retinal photoisomerization in bacterial rhodopsins. We also plan to fully describe the photocycles of recently discovered bacterial rhodopsins KR2 and ESR, as well as to disclose the origin of nonreactive long-lived states observed experimentally in many retinal-containing proteins. Our theoretical results will be tested against pump-probe femtosecond experiments carried out in collaboration with the groups from the RAS Institute of Biochemical Physics and the RAS Institute of Chemical Physics. The results of this project will enhance our understanding of the functioning of photoactive proteins and help us to design rhodopsin proteins with optimal photophysical and photochemical response for various applications, for example, in optogenetics.

В результате проекта впервые будут рассчитаны структуры первичных интермедиатов в фотоцикле ранее не исследованного родопсина ESR и недавно открытого белка KR2, будет объяснена природа J интермедиата, которая до сих пор не установлена даже для хорошо изученного бактериородопсина. Будет установлена природа нереакционноспособных возбужденных состояний, а также роль белкового окружения в обеспечении сверхбыстрой изомеризации ретиналя в указанных родопсинах, в том числе в белке KR2, скорость изомеризации которого превышает таковую для бактериородопсина в два раза.

Руководитель проекта обладает большим опытом в решении электронной задачи и моделировании свойств электронно-возбужденных молекулярных систем с помощью современных многоконфигурационных методов квантовой химии высокого уровня точности,таких как многоконфигурационная квазивырожденная теория возмущений. Руководитель проекта также имеет большой опыт в исследовании механизмов безызлучательной релаксации, идущей через конические пересечения различных электронных состояний [H.V. Kiefer, E. Gruber, J. Langeland, P.A. Kusochek, A.V. Bochenkova, L.H. Andersen. Intrinsic photoisomerization dynamics of protonated Schiff-base retinal, Nature Communications, 2019, 10, 1210.; A. Svendsen, H.V. Kiefer, H.B. Pedersen, A.V. Bochenkova, L.H. Andersen. The origin of the intrinsic fluorescence of the Green Fluorescent Protein. J. Am. Chem. Soc., 2017, 139, 8766; A.V. Bochenkova, et al. Ultrafast dual photoresponse of isolated biological chromophores: link to the photoinduced mode-specific non-adiabatic dynamics in proteins. Faraday Discuss., 2013, 163, 297].