|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИПМех РАН |
||
NMR analysis of covalent intermediates in thiamin diphosphate enzymesстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 26 ноября 2015 г.
- Авторы: Tittmann K., Golbik R., Uhlemann K., Khailova L., Schneider G., Patel M., Jordan F., Chipman D., Duggleby R., Hübner G.
- Журнал: Biochemistry
- Том: 42
- Номер: 26
- Год издания: 2003
- Издательство: American Chemical Society
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 7885
- Последняя страница: 7891
- DOI: 10.1021/bi034465o
- Аннотация: Enzymic catalysis proceeds via intermediates formed in the course of substrate conversion. Here, we directly detect key intermediates in thiamin diphosphate (ThDP)-dependent enzymes during catalysis using 1H NMR spectroscopy. The quantitative analysis of the relative intermediate concentrations allows the determination of the microscopic rate constants of individual catalytic steps. As (demonstrated for pyruvate decarboxylase (PDC), this method, in combination with site-directed mutagenesis, enables the assignment of individual side chains to single steps in catalysis. In PDC, two independent proton relay systems and the stereochemical control of the enzymic environment account for proficient catalysis proceeding via intermediates at carbon 2 of the enzyme-bound cofactor. The application of this method to other ThDP-dependent enzymes provides insight into their specific chemical pathways.
- Добавил в систему: Хайлова Людмила Самуиловна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | Pub131.pdf | 181,9 КБ | 24 ноября 2015 [Khailova_ls] |