Design of small-molecule thrombin inhibitors based on the cis-5-phenylproline scaffoldстатья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Design of small-molecule thrombin inhibitors based on the cis-5-phenylproline scaffold / K. V. Kudryavtsev, D. A. Shulga, V. I. Chupakhin et al. // Russian Chemical Bulletin. — 2011. — Vol. 60, no. 4. — P. 685–693. The design of novel organic compounds containing no strongly basic amidine or guanidine functional groups typical of serine protease inhibitors was performed to develop an oral anticoagulant drug. A three-dimensional computational model for thrombin active site was constructed and optimized for docking of small-molecule organic compounds and calculating the energies of inhibitor-enzyme interactions. Novel racemic derivatives of 1-[2-(4-chlorophenylthio)acetyl]-5-phenylpyrrolidine-2,4-dicarboxylic acids were synthesized for which Cl-pi inter-actions between the inhibitors and the S1 pocket of thrombin active site are predicted by modeling. The compounds synthesized deactivate thrombin in vitro and the inhibition properties show good correlations with the results of calculations. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть