Получение и очистка рекомбинантной дипептидилпептидазы 4 Tenebrio molitor

Терещенкова, В.Ф.; Клячко, Е.В.; Беневоленский, С.В.; Белозерский, М.А.; Дунаевский, Я.Е.; Филиппова, И.Ю.; Элпидина, Е.Н.

Авторы: Терещенкова В.Ф., Клячко Е.В., Беневоленский С.В., Белозерский М.А., Дунаевский Я.Е., Филиппова И.Ю., Элпидина Е.Н.
Журнал: Прикладная биохимия и микробиология
Том: 55
Номер: 3
Год издания: 2019
Издательство: ФГБУ "Издательство "Наука"
Местоположение издательства: Москва
Первая страница: 231
Последняя страница: 236
DOI: 10.1134/S0555109919030140
Аннотация: Дипептидилпептидаза 4 – уникальная пролин-специфичная пептидаза, способная гидролизовать связи, образованные остатком пролина, отщепляя с N-конца пептидов и белков дипептид, содержащий остаток этой иминокислоты в положении P1. В экспрессионной системе Pichia pastoris впервые получен препарат рекомбинантной дипептидилпептидазы 4 из насекомого Tenebrio molitor и предложен способ его очистки. Аутентичность полученного рекомбинантного фермента подтверждена масс-спектрометрически. Использование полученного препарата фермента T. molitor перспективно для проведения гидролиза труднорасщепляемых богатых пролином пептидов и белков, в частности проламинов – запасных белков семян злаковых растений, не гидролизуемых полностью пищеварительными ферментами человека и вызывающих у предрасположенных людей аутоиммунное заболевание желудочно-кишечного тракта (ЖКТ) – целиакию.
Добавил в систему: Терещенкова Валерия Феликсовна

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИПМех РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИПМех РАН

Получение и очистка рекомбинантной дипептидилпептидазы 4 Tenebrio molitorстатья

Прикрепленные файлы