Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 4 мая 2020 г.
Аннотация:Рассмотрены механизмы взаимодействия молекул белка DPS (DNA-binding Protein from Starved cells) с ДНК, важные для понимания защиты генетического материала бактерий в условиях стресса. Результаты молекулярно-динамического исследования комплексов белков DPS E. coli с ДНК пока- зали, что основную роль в связывании молекул ДНК с молекулами DPS играют аминокислотные остатки Lys8, Lys10, расположенные в неупорядоченной части N-концов DPS, и Lys27 – в его упорядоченной части. Координирующее действие оказывает пара остатков Asp23–Ser24. Обнаружены сильное перераспределение ионов Na+ из внешней части расчетной ячейки внутрь молекул DPS и их преимущественное связывание с аминокислотными остатками His63 и Glu82, координирующими сайт связывания ферроксидазного центра, что может уменьшить эффективность связывания ионов железа этим центром. Изучение полученной недавно авторами трехмерной структуры кристаллов белка DPS E. coli (PDB ID: 6GCM) показывает наличие трех типов взаимно ортогональных каналов: широкого и двух узких. Присутствие ДНК в широких каналах, в отличие от узких, не разрушает, а стабилизирует кристалл. Стабилизация кристалла происходит за счет формирования дополнительных взаимодействий между N-концевыми участками одной молекулы DPS с ДНК и с другой молекулой DPS.