ВЛИЯНИЕ МЕМБРАННОГО ОКРУЖЕНИЯ НА ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА ТЕРМИНАЛЬНОЙ ОКСИДАЗЫ ЦИТОХРОМА bd-I Escherichia coliстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 4 августа 2021 г.
Аннотация:Цитохром bd-I – терминальная оксидаза дыхательной цепи Escherichia coli. Этот интегральный мембранный белок содержит три редокс-активные простетические группы: гемы b558, b595 и d. Фермент сопрягает перенос электронов от хинола на молекулярный кислород с генерацией протон-движущей силы и выполняет важные физиологические функции. В данной работе исследовали влияние мембранного окружения на способность цитохрома bd-I связывать лиганды. Использовали метод абсорбционной спектроскопии. Найдено, что мембранное окружение модулирует лиганд-связывающие характеристики гемопротеина как в окисленном, так и восстановленном состоянии. Изменения поглощения, наблюдаемые при добавлении экзогенного лиганда, такого как цианид или окись углерода (СО), к солюбилизированному в детергенте ферменту, гораздо более обширны и неоднородны, чем в случае мембран. В нативных мембранах цианид и СО взаимодействуют в основном с гемом d. При изолировании фермента появляется добавочный сайт связывания лигандов (гем b558), о чем свидетельствует увеличение изменений поглощения в полосе Соре. Эта дополнительная реакционная способность обнаруживается и при простой обработке мембран детергентом. Выявленный эффект не является тривиальной денатурацией, поскольку встраивание изолированного фермента в азолектиновые липосомы приводит к восстановлению лиганд-связывающих свойств, характерных для интактных мембран.