МОНОМЕРНАЯ ФОРМА МОЛЕКУЛЯРНОГО ШАПЕРОНА GROEL: СТРУКТУРА, СТАБИЛЬНОСТЬ И ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 8 апреля 2022 г.
Аннотация:Исследованы структура и стабильность в растворе мономерной формы молекулярного шаперона GroEL с использованием методов кругового дихроизма, связывания гидрофобного зонда, ограниченного протеолиза, модификации SH-групп, седиментации и гель-фильтрации. Показано, что при 23°С мономерная форма GroEL является глобулярным белком с выраженной вторичной и жесткой третичной структурами, и в отсутствие адениловых нуклеотидов не проявляет заметной тенденции к олигомеризации. Вместе с тем, стабильность мономерной формы GroEL по отношению к мочевине и тепловому воздействию существенно ниже, чем стабильность субъединиц в составе нативной олигомерной частицы. Отличие от олигомерной формы проявляется также и в способности к связыванию гидрофобного зонда, которая для мономерной формы на порядок выше, чем для олигомерной частицы. Исследован, инициируемый АТР, процесс формирования олигомерной частицы как из “нативной”, так и из полностью развернутой мономерных форм. Показано, что скорость этого процесса одинакова для обеих мономерных форм и, следовательно, лимитируется не стадией спонтанного сворачивания мономерной формы, а АТР-зависимой “подстройкой” участков, ответственных за специфическую олигомеризацию свернутых мономеров.