Аннотация:Малые белки теплового шока (small heat shock proteins, sHsp) играют важную роль в поддержании стабильного состояния протеома, в частности цитоскелета и сократительного аппарата клеток. Различные стрессорные воздействия зачастую сопровождаются перемещением sHsp на актиновые филаменты, и поэтому в литературе бытует мнение, что малые белки теплового шока являются актин-связывающими белками. Исследования последних лет показали неполноту и неточность этого предположения. Вызванное стрессом перемещение sHsp на актиновый филамент, скорее всего, не является следствием прямого взаимодействия этих белков с интактным актином, а обусловлено шапероноподобной активностью и взаимодействием sHsp с различными актин-связывающими белками. HspB1 и HspB5 взаимодействуют с гигантскими эластичными белками титином и филамином и тем самым обеспечивают целостность сократительного аппарата и его правильную локализацию в клетке. HspB6 взаимодействует с универсальным адаптерными белком 14‑3‑3 и таким образом лишь опосредованно может влиять на структуру актиновых филаментов. HspB7 взаимодействует с филамином С и контролирует сборку актиновых филаментов. HspB8 образует прочный комплекс с универсальным адаптерным белком Bag3 и участвует в процессе шаперон-зависимой избирательной аутофагии (CASA) различных актин-связывающих белков (в частности, филаминов), а также в зависимых от актина процессах, происходящих при митозе. Таким образом, механизмы участия sHsp в поддержании нормального функционирования сократительного аппарата и цитоскелета намного сложнее и разнообразнее, чем это виделось ранее. Представленный анализ данных литературы указывает на необходимость пересмотра старых гипотез о прямом взаимодействии малых белков теплового шока с интактным актином и требует более подробного исследования влияния sHsp на многочисленные белки, участвующие в формировании и ремоделировании актинового филамента.