Аннотация:Для заражения оболочечные вирусы используют шиповидный белок, амфипатический пептид слияния (ПС) которого при активации выходит из окрестности вирусной мембраны для внедрения в клеточную мембрану-мишень. Здесь мы сообщаем, что синтезированные ПС вируса гриппа обладают мембраноактивной активностью, образуя поры в гигантских однослойных везикулах (GUV) и, таким образом, потенциально объясняют гемолитическую активность и порирование липосом вирусом гриппа, наблюдаемые с помощью криоэлектронной томографии. Экспериментально ПС неоднородно распределены на GUV во время порации. В соответствии с этим неоднородным распределением молекулярное динамическое моделирование (МД) асимметричных бислоев с различным количеством ПС в одном монослое демонстрирует агрегацию ПС. В центре агрегата ПС происходят глубокие изменения в структуре мембраны, которая утоншается, в ней повышается содержания воды, возрастает проницаемость и кривизна. В конечном итоге образуется гибридный двухслойный нанодомен., в котором один монослой липидный, а другой - пептидный. Теория упругости мембран предсказывает снижение барьера для образования водяных пор, когда даже димер ПС утоншает мембрану, как описано выше; ПС наклоняются в составе этого димера, чтобы продолжить изгибание монослоя, инициированное гидрофобным несоответствием между димером ПС и окружающими липидами.