Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 24 января 2020 г.
Аннотация:С помощью метода динамического светорассеяния (DLS) проведено сравнение агрегационных свойств двух изоформ субфрагмента 1 миозина (S1), содержащих разные «существенные» (или «щелочные») легкие цепи (А1 или А2), которые различаются наличием в А1 дополнительного N#концевого сегмента. При мягком нагревании (до 40°), которое не сопровождалось тепловой денатурацией белка, отмечен значительный прирост гидродинамического радиуса частиц (от ~18 нм до ~600–700 нм) в случае S1(A1), тогда как для S1(A2) радиус оставался неизменным и равным ~18 нм. Подобные различия между S1(A1) и S1(A2) наблюдали и в присутствии ADP. Напротив, в комплексах S1–ADP–BeFx и S1–ADP–AlF4, имитирующих промежуточные состояния ATPазного цикла S1 – S1*– AТP и S1**–ADP–Pi, не выявлено никаких различий в nемпературной агрегации двух сравниваемых изоформ S1. Высказывается предположение, что в процессе ATPазного цикла дополнительный N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с моторным доменом той же молекулы S1, и этим можно объяснить почему S1(A1) и S1(A2) в комплексах S1–ADP–BeFx и S1–ADP–AlF4 – не различаются по агрегационным свойствам. В отсутствие нуклеотидов (или в присутствии ADP) N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с актином, образуя дополнительный актин#связывающий участок
в миозиновой головке. В отсутствие актина этот сегмент не способен к внутримолекулярному взаимодействию, но может взаимодействовать с моторным доменом другой молекулы S1. Такими межмолекулярными взаимодействиями N-концевого сегмента А1 можно объяснить необычные агрегационные свойства S1(A1).