Аннотация:В данной работе мы использовали атомно-силовую микроскопию (АСМ) для исследования структуры и условий образования палочкообразных амилоидных агрегатов (фибрилл) сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы Escherichia coli. Данные агрегаты имеют прямолинейную цилиндрическую форму, образованную спиралью диаметром 5.4 нм и длиной от нескольких десятков нанометров до нескольких микрон. Мы продемонстрировали, что сигма(70)-субъединица образует амилоидные агрегаты в широком диапазоне катионных концентраций, включая физиологические. Основываясь на данных АСМ по образованию фибрилл тремя различными мутантными белками, лишенными всей области 1.1 (N-конец) или ее части, была предложена модель агрегации сигма(70)-субъединицы, основанная на механизме доменного обмена.